Нативная конформация белков: функциональное значение, механизм формирования. Денатурация белка

Доказано существование 4 уровней структурной организации белковой молекулы.

Первичная структура белка – последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. В белках отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями , возникающими при взаимодействии a-карбоксильных и a-аминогрупп аминокислот.

К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков. Для определения первичной структуры белка методами гидролиза выясняют аминокислотный состав. Затем определяют химическую природу концевых аминокислот. Следующий этап - определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи. Для этого используют избирательный частичный (химический и ферментативный) гидролиз. Возможно применение рентгеноструктурного анализа, а также данных о комплементарной нуклеотидной последовательности ДНК.

Вторичная структура белка – конфигурация полипептидной цепи, т.е. способ упаковки полипептидной цепи в определенную конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре.

Стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями, однако определенный вклад вносят ковалентные связи – пептидные и дисульфидные.

Наиболее вероятным типом строения глобулярных белков считают a-спираль . Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке. Для каждого белка характерна определенная степень спирализации. Если цепи гемоглобина спирализованы на 75%, то пепсина-всего на 30%.

Тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженных в белках волос, шелка, мышц, получил название b-структуры . Сегменты пептидной цепи располагаются в один слой, образуя фигуру, подобную листу, сложенному в гармошку. Слой может быть образован двумя или большим количеством пептидных цепей.

В природе существуют белки, строение которых не соответствует ни β-, ни a-структуре, например, коллаген - фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных.

Третичная структура белка – пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Первый белок, третичная структура которого была выяснена рентгеноструктурным анализом - миоглобин кашалота (рис. 2).

В стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей, основную роль играют нековалентные связи (водородные, электростатические взаимодействия заряженных групп, межмолекулярные ван-дер-ваальсовы силы, гидрофобные взаимодействия и т.д.).

По современным представлениям, третичная структура белка после завершения его синтеза формируется самопроизвольно. Основной движущей силой является взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот погружаются внутрь белковой молекулы, а полярные радикалы ориентируются в сторону воды. Процесс формирование нативной пространственной структуры полипептидной цепи называют фолдингом . Из клеток выделены белки, названные шаперонами. Они участвуют в фолдинге. Описан ряд наследственных заболеваний человека, развитие которых связывают с нарушением вследствие мутаций процесса фолдинга (пигментозы, фиброзы и др.).

Методами рентгеноструктурного анализа доказано существование уровней структурной организации белковой молекулы, промежуточных между вторичной и третичной структурами. Домен - это компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидной цепи (рис. 3). Открыто много белков (например, иммуноглобулины), состоящих из разных по структуре и функциям доменов, кодируемых разными генами.

Все биологические свойства белков связаны с сохранностью их третичной структуры, которую называют нативной . Белковая глобула не является абсолютно жесткой структурой: возможны обратимые перемещения частей пептидной цепи. Эти изменения не нарушают общей конформации молекулы. На конформацию молекулы белка оказывают влияние рН среды, ионная сила раствора, взаимодействие с другими веществами. Любые воздействия, приводящие к нарушению нативной конформации молекулы, сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств.

Четвертичная структура белка - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой или разной первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

Белковую молекулу, состоящую из нескольких полипептидных цепей, называют олигомером , а каждую входящую в него цепь - протомером . Олигомерные белки чаще построены из четного числа протомеров, например, молекула гемоглобина состоит из двух a- и двух b-полипептидных цепей (рис. 4).

Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуноглобулины. Субъединичное строение свойственно многим ферментам.

Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. Биологическую активность белок приобретает только при объединении входящих в его состав протомеров. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.

Некоторые исследователи признают существование пятого уровня структурной организации белков. Это метаболоны - полифункциональные макромолекулярные комплексы разных ферментов, катализирующих весь путь превращений субстрата (синтетазы высших жирных кислот, пируватдегидрогеназный комплекс, дыхательная цепь).

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в трехмерном пространстве. Такая конформация возникает за счет образования химических связей между удаленными друг от друга аминокислотными радикалами. Этот процесс осуществляется при участии молекулярных механизмов клетки и играет огромную роль в придании белкам функциональной активности.

Особенности третичной структуры

Для третичной структуры белков характерны следующие типы химических взаимодействий:

• ионные;
• водородные;
• гидрофобные;
• ван-дер-ваальсовы;
• дисульфидные.

Все эти связи (кроме ковалентной дисульфидной) очень слабые, однако за счет количества стабилизируют пространственную форму молекулы.

Фактически третий уровень укладки полипептидных цепей представляет собой комбинацию различных элементов вторичной структуры (α-спиралей; β-складчатых слоев и петель), которые ориентируются в пространстве за счет химических взаимодействий между боковыми аминокислотными радикалами. Для схематичного обозначения третичной структуры белка α-спирали обозначаются цилиндрами или спирально закрученными линиями, складчатые слои — стрелками, а петли — простыми линиями.

Характер третичной конформации определяется последовательностью аминокислот в цепи, поэтому двум молекулам с одинаковой первичной структурой при равных условиях будет соответствовать один и тот же вариант пространственной укладки. Такая конформация обеспечивает функциональную активность белка и называется нативной.

В процессе укладки белковой молекулы происходит сближение компонентов активного центра, которые в первичной структуре могут быть значительно удалены друг от друга.

Для одноцепочечных белков третичная структура является конечной функциональной формой. Сложные многосубъединичные белки образуют четвертичную структуру, которая характеризует расположение нескольких цепей по отношению друг к другу.

Характеристика химических связей в третичной структуре белка

В значительной степени сворачивание полипептидной цепи обусловлено соотношением гидрофильных и гидрофобных радикалов. Первые стремятся вступить во взаимодействие с водородом (составным элементом воды) и потому находятся на поверхности, а гидрофобные участки наоборот устремляются в центр молекулы. Такая конформация энергетически наиболее выгодна. В результате формируется глобула с гидрофобной сердцевиной.

Гидрофильные радикалы, которые все же попадают в центр молекулы, взаимодействуют друг с другом с образованием ионных или водородных связей. Ионные связи могут возникать между противоположно заряженными аминокислотными радикалами, в качестве которых выступают:

• катионные группы аргинина, лизина или гистидина (имеют положительный заряд);
• карбоксильные группы радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислоты (имеют отрицательный заряд).

Водородные связи образуются при взаимодействии незаряженных (OH, SH, CONH 2) и заряженных гидрофильных групп. Ковалентные связи (самые прочные в третичной конформации) возникают между SH-группами цистеиновых остатков, формируя так называемые дисульфидные мостики. Обычно эти группы удалены друг от друга в линейной цепи и сближаются только в процессе укладки. Дисульфидные связи не характерны для большинства внутриклеточных белков.

Конформационная лабильность

Так как связи, формирующие третичную структуру белка, очень слабые, броуновское движение атомов в аминокислотной цепи может привести к их разрыву и образованию в новых местах. Это приводит к незначительному изменению пространственной формы отдельных участков молекулы, но не нарушает нативную конформацию белка. Такое явление называют конформационной лабильностью. Последняя играет огромную роль в физиологии клеточных процессов.

На конформацию белка влияют его взаимодействия с другими молекулами или изменения физико-химических параметров среды.

Как образуется третичная структура белка

Процесс укладки белка в нативную форму называется фолдингом. В основе этого явления лежит стремление молекулы принять конформацию с минимальным значением свободной энергии.

Ни один белок не нуждается в посредниках-инструкторах, которые будут определять третичную структуру. Схема укладки изначально "записана" в последовательности аминокислот.

Однако при обычных условиях, для того чтобы крупная белковая молекула приняла нативную конформацию соответственно первичной структуре, ей потребовалось бы более триллиона лет. Тем не менее в живой клетке этот процесс длится всего лишь несколько десятков минут. Столь значительное сокращение времени обеспечивается участием в фолдинге специализированных вспомогательных белков — фолдаз и шаперонов.

Сворачивание маленьких белковых молекул (до 100 аминокислот в цепи) происходит достаточно быстро и без участия посредников, что показали эксперименты in vitro.

Факторы фолдинга

Участвующие в фолдинге вспомогательные белки делятся на две группы:

• фолдазы — обладают каталитической активностью, требуются в количестве, значительно уступающем концентрации субстрата (как и другие ферменты);
• шапероны — белки с разнообразными механизмами действия, нужны в концентрации, сопоставимой с количеством сворачиваемого субстрата.

Оба типа факторов участвуют в фолдинге, но не входят в состав конечного продукта.

Группу фолдаз представляют 2 фермента:

• Протеиндисульфидизомераза (ПДИ) — контролирует правильное образование дисульфидных связей в белках с большим количеством остатков цистеина. Эта функция очень важна, поскольку ковалентные взаимодействия очень прочные, и в случае возникновения ошибочных соединений белок не смог бы самостоятельно перестроиться и принять нативную конформацию.
• Пептидил-пролил-цис-транс-изомераза — обеспечивает изменение конфигурации радикалов, расположенных по бокам от пролина, что изменяет характер изгиба полипептидной цепи на этом участке.

Таким образом, фолдазы выполняют корректирующую роль в образовании третичной конформации белковой молекулы.

Шапероны

Шапероны иначе называются или стресса. Это связано со значительным увеличением их секреции при отрицательных воздействиях на клетку (температура, радиация, тяжелые металлы и т. д.).

Шапероны принадлежат к трем семействам белков: hsp60, hsp70 и hsp90. Эти протеины выполняют множество функции, включая:

• защиту белков от денатурации;
• исключение взаимодействия только что синтезированных белков друг с другом;
• предупреждение образования неправильных слабых связей между радикалами и их лабиализация (исправление).

Таким образом, шапероны способствуют быстрому приобретению энергитически правильной конформации, исключая случайный перебор множества вариантов и ограждая еще не созревшие белковые молекулы от ненужного взаимодействия друг с другом. Кроме этого, шапероны обеспечивают:

• некоторые виды транспортировки белков;
• контроль рефолдинга (восстановления третичной структуры после ее утраты);
• поддержание состояния неоконченного фолдинга (для некоторых белков).

В последнем случае молекула шаперона остается связанной с белком по завершении процесса укладки.

Денатурация

Нарушение третичной структуры белка под воздействием каких-либо факторов называется денатурацией. Потеря нативной конформации происходит при разрушении большого количества слабых связей, стабилизирующих молекулу. При этом белок теряет свою специфическую функцию, но сохраняет первичную структуру (пептидные связи во время денатурации не разрушаются).

При денатурации происходит пространственное увеличение белковой молекулы, а гидрофобные участки вновь выходят на поверхность. Полипептидная цепь приобретает конформацию беспорядочного клубка, форма которого зависит от того, какие связи третичной структуры белка были разорваны. В таком виде молекула более восприимчива к воздействию протеолитических ферментов.

Факторы, нарушающие третичную структуру

Существует целый ряд физико-химических воздействий, способных вызвать денатурацию. К ним относят:

• температуру выше 50 градусов;
• радиацию;
• изменение pH среды;
• соли тяжелых металлов;
• некоторые органические соединения;
• детергенты.

После прекращения денатурирующего воздействия белок может восстановить третичную структуру. Этот процесс называется ренатурацией или рефолдингом. В условиях in vitro такое возможно только для небольших белков. В живой клетке рефолдинг обеспечивают шапероны.

l НАТИВНОСТЬ (Natura (лат.) – природа) - это уникальный комплекс физических, физико-химических, химических и биологических свойств белковой молекулы, который принадлежит ей, когда молекула белка находится в естественном, природном (нативном) состоянии.

l Для обозначения процесса, при котором нативные свойства белка теряются, используют термин ДЕНАТУРАЦИЯ

l ДЕНАТУРАЦИЯ - это лишение белка его природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной, а иногда и вторичной структуры белковой молекулы, которое возникает при разрушении дисульфидных и слабых типов связей, участвующих в образовании этих структур.

l Первичная структура при этом сохраняется, потому что она сформирована прочными ковалентными связями.

l Разрушение первичной структуры может произойти только в результате гидролиза белковой молекулы длительным кипячением в растворе кислоты или щелочи.

l ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ

можно разделить на физические и химические .

Физические факторы

l Высокие температуры

l Ультрафиолетовое облучение

l Рентгеновское и радиоактивное облучение

l Ультразвук

l Механическое воздействие (например, вибрация).

Химические факторы

l Концентрированные кислоты и щелочи. Например, трихлоруксусная кислота (органическая), азотная кислота (неорганическая).

l Соли тяжелых металлов

l Органические растворители (этиловый спирт, ацетон)

l Растительные алкалоиды

l Другие вещества, способные нарушать слабые типы связей в молекулах белков.

l Воздействие факторами денатурации применяют для стерилизации оборудования и инструментов, а также как антисептики.

Обратимость денатурации

l in vitro чаще всего денатурация необратима

l In vivo, в организме, возможна быстрая ренатурация. Это связано с выработкой в живом организме специфических белков, которые «узнают» структуру денатурированного белка, присоединяются к нему с помощью слабых типов связи и создают оптимальные условия для ренатурации.

l Такие специфические белки известны как «белки теплового шока », «белки стресса » или шапероны.

l При различных видах стресса происходит индукция синтеза таких белков:

l при перегреве организма (40-440С),

l при вирусных заболеваниях,

При отравлениях солями тяжелых металлов, этанолом и др. Обратимость денатурации

В пробирке (in vitro) чаще всего это – необратимый процесс. Если же денатурированный белок поместить в условия, близкие к нативным, то он может ренатурировать, но очень медленно, и такое явление характерно не для всех белков.

In vivo, в организме, возможна быстрая ренатурация. Это связано с выработкой в живом организме специфических белков, которые «узнают» структуру денатурированного белка, присоединяются к нему с помощью слабых типов связи и создают оптимальные условия для ренатурации. Такие специфические белки известны как «белки теплового шока » или «белки стресса ».

Белки стресса

Существует несколько семейств этих белков, они отличаются по молекулярной массе.

Например, известен белок hsp 70 – heatshock protein массой 70 kDa.

Такие белки есть во всех клетках организма. Они выполняют также функцию траспорта полипептидных цепей через биологические мембраны и участвуют в формировании третичной и четвертичной структур белковых молекул. Перечисленные функции белков стресса называются шаперонными . При различных видах стресса происходит индукция синтеза таких белков: при перегреве организма (40-44 0 С), при вирусных заболеваниях, отравлениях солями тяжелых металлов, этанолом и др.

В организме южных народов установлено повышенное содержание белков стресса, по сравнению с северной расой.

Молекула белка теплового шока состоит из двух компактных глобул, соединенных свободной цепью:

Разные белки теплового шока имеют общий план построения. Все они содержат контактные домены.

Разные белки с различными функциями могут содержать одинаковые домены. Например, различные кальций-связывающие белки имеют одинаковый для всех них домен, отвечающий за связывание Ca +2 .

Роль доменной структуры заключается в том, что она предоставляет белку большие возможности для выполнения своей функции благодаря перемещениям одного домена по отношению к другому. Участки соединения двух доменов – самое слабое в структурном отношении место в молекуле таких белков. Именно здесь чаще всего происходит гидролиз связей, и белок разрушается.

Молекула белка теплового шока состоит из двух компактных глобул, соединенных свободной цепью.

Также при участии шаперонов происходит фолдинг белков при их синтезе, обеспечивая возможность принять белку нативную структуру.

Пептидная связь определяет остов (хребет) первичной структуры белковой молекулы и придает ему жесткость.

Теоретические основы занятия

Структура белковой молекулы

Цель занятия: изучить виды макромолекулярной организации белковых молекул.

Первичная структура белков – последовательность аминокислот в полипептидной цепи (или цепях) и положение дисульфидных связей (если они есть).

Первичная структура стабилизируется ковалентными связями: пептидной, а в некоторых пептидах и дисульфидной.

Разрушение ковалентных связей первичной структуры – гидролиз: 1) кислотный – в 6 н. HCl, 100-110 0 С, 24 ч.; 2) ферментативный – с помощью протеолитических ферментов в желудке при рН 1,5-5,0 – пепсин; трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы - в двенадцатиперстной кишке; дипептидазы, трипептидазы и аминопептидазы - в тонком кишечнике, при рН 8,6.

Характеристика пептидной связи . Пептидная связь плоская (копланарная). Связь С-N напоминает двойную связь (вращение невозможно) из-за р, π – сопряжения (сопряжение свободной пары электронов атома с π-электронами двойной связи С=О).

· Последовательность аминокислот в первичной структуре белка является специфической видовой характеристикой данного белка.

· Первичная структура белка генетически детерминирована и воспроизводится в процессах транскрипции и трансляции.

· Первичная структура белка является основной для формирования последующих структур белка за счет взаимодействия радикалов аминокислотных остатков полипептидной цепи.

· Замена аминокислоты L-ряда на аминокислоту D-ряда или замена даже одной L-аминокислоты на другую может привести к полному исчезновению биологической активности пептида.

Физиологически активные пептиды содержат от 3 до 100 аминокислотных остатков (ММ ниже 6000 Да). В отличие от белков полипептиды могут содержать непротеиногенные или модифицированные протеиногенные аминокислоты. Примеры:

1. Брадикинин и каллидин вызывают расслабление гладких мышц и являются продуктами протеолиза специфических a 2 -глобулинов плазмы, поэтому эти пептиды содержат только протеиногенные аминокислоты:

брадикинин: арг-про-про-гли-фен-сер-про-фен-арг;

каллидин: Лиз-арг-про-про-гли-фен-сер-про-фен-арг.

2. Глутатион (γ-глу-цис-гли) находят во всех клетках. Он необходим для транспорта аминокислот через мембраны, для работы ряда ферментов. Сохраняет дисульфидные связи, содержит атипичную пептидную связь, когда глутамат связан с цистеином не через α-аминогруппу.

Полиморфизм белков – это существование одного и того же белка в нескольких молекулярных формах, отличающихся по первичной структуре, физико-химическим свойствам и проявлениям биологической активности.

Причинами полиморфизма белков являются рекомбинации и мутации генов. Изобелки – это множественные молекулярные формы белка, обнаруживаемые в пределах организмов одного биологического вида как результат наличия более чем одного структурного гена в генофонде вида. Множественные гены могут быть представлены как множественные аллели или как множественные генные локусы.

Примеры полиморфизма белков.

1. Полиморфизм белков в филогенезе – существование гомологичных белков у разных видов. У этих белков консервативными (неизменяемыми) остаются участки первичной структуры, отвечающие за их функцию. Для замещения утраченных белков в организме человека используют гомологичные белки животных, в первичной структуре которых имеются минимальные различия (инсулин быка, свиньи, кашалота).

2. Полиморфизм белков в онтогенезе – существование гомологичных белков в разные отрезки жизненного цикла организма. У плода имеется гемоглобин F (фетальный гемоглобин, α 2 γ 2 , имеет большое сродство к кислороду). После рождения он заменяется на гемоглобин А 1 (a 2 b 2).

3. Тканевой полиморфизм белков. Один и тот же фермент в разных клетках катализирует одну и ту же реакцию, но имеет отличия в первичной структуре – изоферменты. Определение изоферментов в крови помогает диагностировать поражение определенной ткани.

4. Полиморфизм белков при патологии. Рассмотрим на примере множественных форм мутаций, передаваемых по наследству. При этом чаще всего происходит замена кислой аминокислоты на основную или нейтральную:

в НbC замена глу 6 в β-цепи на лиз;

в НbЕ замена глу 26 в β-цепи на лиз;

в НbI замена лиз 16 в β-цепи на асп;

в НbS замена глу 6 в β-цепи на вал.

В последнем случае возникает такое заболевание, как серповидно-клеточная анемия. Аномальные гемоглобины отличаются от нормального величиной заряда и электрофоретичной подвижностью. Физико-химические изменения гемоглобинов сопровождаются нарушением транспорта кислорода.

Вторичная структура белка – регулярная организация полипептидной цепи, стабилизируемая водородными связями. Водородные связи образованы между NH- и СО-группами пептидных связей. Различают a-спираль, b-структуру и неупорядоченную конформацию (клубок).

a-Спираль. Закручивание полипептидной цепи идет по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено строением L-аминокислот. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка. Шаг спирали равен 0,54 нм, на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Угол подъема спирали составляет 26 0 . через каждые 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структура полипептидной цепи повторяется. Водородные связи параллельны оси спирали и возникают между каждым первым и каждым пятым аминокислотными остатками. Образованию a-спирали препятствуют пролин и аминокислоты с объемными и заряженными радикалами.

Β-Структура. В фибриллярных белках две или более линейные полипептидные цепи прочно связываются водородными связями, перпендикулярными оси молекулы (складчатый b-слой). Если межцепочными водородными связями соединены две полипептидные цепи, идущие в одном направлении от N- к С-концу, то это параллельная β-структура. Если N- и С-концы цепей расположены противоположно, то это антипараллельная b-структура. Если одна полипептидная цепь изгибается и идет параллельно себе, то это антипараллельная β-кросс-структура. Места изгиба цепи определяются про, гли, асн-b-изгиб.

Неупорядоченная конформация. Участки белковой молекулы, которые не относятся к спиральным или складчатым структурам, называются неупорядоченными. При графическом изображении спиральные участки изображают цилиндром, а складчатые структуры – стрелкой. Выделяют понятие надвторичной структуры, представляющей собой закономерное чередование a-спиральных участков и b-структур.

Третичная структура – конформация полипептидной цепи в целом (т.е. расположение в трехмерном пространстве). Третичную структуру стабилизируют связи и взаимодействия между радикалами аминокислотных остатков полипептидной цепи: ковалентная – дисульфидная связь, а также водородная, ионная связи и гидрофобное взаимодействие. Виды белков, имеющих третичную структуру:

белки, в составе которых преобладают a-спирализованные участки, имеют форму глобулы (глобулярные белки) и выполняют динамические функции;

белки, в составе которых преобладают структуры складчатого b-слоя, имеют нитевидную (фиблиллярные белки) форму и выполняют структурные функции;

коллаген – самый распространенный белок в мире животных (до 25% от всех белков организма), имеет особую структуру. Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь содержит около 1000 аминокислотных остатков (35% - глицин, 21% - пролин и оксипролин, 11% - аланин). Каждая полипептидная цепь имеет конформацию плотной спирали (3 аминокислотных остатка на виток). В молекуле тропоколлагена все три спирали перевиты друг с другом, образую жгут. Между спиралями за счет пептидных групп образуются водородные связи. Такое строение обеспечивает прочность коллагеновых волокон.

Нативная структура белка.

Многие белки в третичной структуре имеют спирализованные, складчатые и неупорядоченные сегменты. При этом, в функциональном и структурном отношениях важно взаимное расположение аминокислотных радикалов. Употребляют следующие термины:

домены – анатомически выделяемые участки третичной структуры белка, отвечающие за выполнения определенной функции белка ;

гидрофобные карманы – полости в третичной структуре, выстланные радикалами гидрофобных аминокислот; служат для погружения в молекулу белка гидрофобных лигандов;

гидрофобные кластеры – участки поверхности белка, где сконцентрированы радикалы гидрофобных аминокислот; служат для взаимодействия с гидрофобными кластерами других молекул.

Для выполнения функции белок должен иметь определенную и часто единственную третичную структуру (конформацию) – нативная структура.

Нативные и ненативные белки

Нативные белки - это те, которые содержат все незаменимые аминокислоты, необходимые организму для строительства и восстановления мышц и органов.

Ненативные белки - это те, которые содержат только некоторые из аминокислот, но тем не менее обладают значительной пищевой ценностью.

Нативные белки есть в мясе, рыбе, морепродуктах, птице, яйцах и сыре. Они богаты также витаминами группы В.

Ненативные белки содержатся в зерновых, бобовых, орехах, семечках и некоторых листовых овощах. А также в ореховом масле, таком как арахисовое, миндальное и кешью.

Ненативные белки полезно есть в сочетании с другими продуктами. Употребляя в пищу сочетания определенных ненативных белков, можно получить за один прием все незаменимые аминокислоты.

Из книги Ортотрофия: основы правильного питания и лечебного голодания автора Герберт Макголфин Шелтон

Из книги Код Женщины автора Алиса Витти

Из книги Питание и диета для спортсменов автора Елена Анатольевна Бойко

Из книги Стретчинг для здоровья и долголетия автора Ванесса Томпсон

Из книги Реальные рецепты против целлюлита.5 мин в день автора Кристина Александровна Кулагина

Из книги Диабет. Предупреждение, диагностика и лечение традиционными и нетрадиционными методами автора Виолетта Романовна Хамидова

Из книги Голливудская диета автора Д. Б. Абрамов

Из книги Как не превратиться в Бабу Ягу автора Доктор Нонна

Из книги Карманный счетчик калорий автора Юлия Лужковская

Из книги Здоровые привычки. Диета доктора Ионовой автора Лидия Ионова